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Le corps humain peut-il stocker des protéines ?

Le corps humain peut-il stocker des protéines ?


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Je suis intéressé de savoir si un corps humain peut stocker des protéines.

Absolument pour les bodybuilders, est-ce vraiment important qu'ils divisent leur consommation de protéines pendant la journée ou qu'ils les mangent tous en un seul repas à tout moment ?

Y a-t-il une contrainte sur l'absorption des protéines par heure ?
Que se passera-t-il pour les protéines supplémentaires que nous consommons ?


Le corps humain ne peut pas stocker de protéines (techniquement).

CONTEXTE :

PROTÉINE est un terme très large et il existe des centaines et des milliers de protéines.[1] Les protéines sont des hétéropolymères constitués d'acides aminés maintenus par des liaisons peptidiques.

Acides aminés :

Il y a 9 acides aminés que nous devons ingérer.

Phénylalanine, valine, thréonine, tryptophane, méthionine, leucine, isoleucine, lysine et histidine.

Acides aminés que notre corps peut produire :

Ces cinq sont l'alanine, l'acide aspartique, l'asparagine, l'acide glutamique et la sérine.

Ces acides aminés se combinent dans différents arrangements pour donner ces milliers de protéines. Ce processus est effectué par les ribosomes (cuisine) et l'ARNm (recette) à l'intérieur de chaque* cellule.

Métabolisme des protéines chez l'homme :

Au cours de la digestion humaine, les protéines sont décomposées dans l'estomac en chaînes polypeptidiques plus petites via l'acide chlorhydrique et des actions de protéase. Ceci est crucial pour l'absorption des acides aminés essentiels qui ne peuvent pas être biosynthétisés par le corps. La trypsine et la chymotrypsine comme la trypsine et la chymotrypsinogène sont les enzymes nécessaires.

.

RÉPONSE PRINCIPALE :

L'excès d'acides aminés est décomposé en glucose (comme des glucides) et la fraction azote est convertie en urée / acides uriques. Celui-ci est ensuite excrété par les reins.

Les acides aminés peuvent être décomposés en précurseurs de la glycolyse ou du cycle de Krebs.

Les acides aminés peuvent également être utilisés comme source d'énergie, en particulier en période de famine. Parce que le traitement des acides aminés entraîne la création d'intermédiaires métaboliques, notamment le pyruvate, l'acétyl CoA, l'acétoacyl CoA, etc. les acides aminés peuvent servir de source de production d'énergie à travers le cycle de Krebs.

Par conséquent, l'excès de protéines est simplement utilisé pour produire de l'énergie comme les glucides et le Une partie de l'azote est excrétée. Maintenant, le processus d'excrétion peut fatiguer les reins en raison de l'augmentation de la charge de travail, et un stress prolongé peut conduire à dysfonctionnements.

Aussi,

Notre corps est très soucieux de conserver les niveaux d'azote, car notre corps ne peut pas fixer l'azote gazeux (N2) en ammoniac (NH3). mais, nous ne pouvons pas simplement stocker d'énormes quantités d'ammoniac parce qu'il est toxique. les sucres et les graisses ne sont pas toxiques, nous pouvons donc les stocker. pour cette raison, notre corps utilise rapidement l'excès d'ammoniac pour fabriquer des composés azotés comme les acides aminés et les nucléotides, ou il l'excréte via l'urée dans notre urine.

Problème de stockage des protéines :

Si notre corps devait stocker des protéines, il aurait besoin de plusieurs mécanismes sophistiqués et de cellules de stockage spécialisées.

si vous examinez la structure des acides aminés, ils sont très similaires à de nombreux intermédiaires métaboliques carbone-hydrogène-oxygène. par exemple, l'alanine est un pyruvate amidé, la glutamine est un alpha-cétoglutarate amidé, etc. beaucoup sont faciles à fabriquer, et la plupart ne coûtent pas cher, donc le corps préfère utiliser ces intermédiaires pour :

  1. Créez de l'acétyl-CoA, du NADH, du FADH2 et de l'ATP pour l'énergie. cela se produirait pendant l'exercice ou la famine.

  2. Créez du glycogène, des acides gras, des nucléotides, du NADPH et d'autres composés métaboliques. cela se produirait après un gros repas, pendant le sommeil et lorsque l'énergie n'est pas nécessaire en grande quantité. ces composés sont très coûteux en termes d'ATP.

Il n'est donc pas nécessaire de stocker des acides aminés entiers car ils peuvent être immédiatement utilisés pour tout ce dont le corps a besoin, puis refaits si nécessaire.

Nous ne stockons pas d'acides aminés car nous n'avons pas besoin de.

La juste dose de Protéines :

Des études montrent:

Un total de 80 g de protéines de lactosérum a été ingéré dans l'une des trois conditions suivantes : 8 portions de 10 g toutes les 1,5 h ; 4 portions de 20 g toutes les 3 h ; ou 2 portions de 40 g toutes les 6 h. Les résultats ont montré que le MPS était le plus important chez ceux qui consommaient 4 portions de 20 g de protéines, ce qui ne suggère aucun avantage supplémentaire, et en fait une augmentation plus faible du MPS lors de la consommation de la dose la plus élevée (40 g) dans les conditions imposées dans l'étude.

Vérifiez ici les résultats intéressants (cela est très pertinent pour votre deuxième question)

Par conséquent, l'apport distribué de la bonne quantité de protéines est important !

Littératures scientifiques :

Protéines : https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_(nutrient) https://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid

Métabolisme des protéines : https://opentextbc.ca/anatomyandphysiology/chapter/24-4-protein-metabolism/

Apport et stockage de protéines : https://newsnetwork.mayoclinic.org/discussion/are-you-getting-too-much-protein/ https://www.self.com/story/what-protein-does-in-your -corps


J'ajouterai une réponse plus simple que la réponse précédente (qui était certainement plus approfondie et informative que je ne le serai), dans un souci de clarté. Je pense que les protéines sont stockées dans le corps de manière très fonctionnelle, mais pas dans des réservoirs d'énergie chimique de réserve tels que les tissus adipeux le font avec la graisse.

Je suis intéressé de savoir si un corps humain peut stocker des protéines.

Le corps ne peut pas stocker les protéines alimentaires; il le décompose en acides aminés, qui sont absorbés puis transformés en protéines. On ne peut pas réutiliser les protéines alimentaires sans les décomposer en ses monomères constitutifs, les acides aminés.

Les acides aminés sont alors utilisés de multiples façons, le principal étant bien sûr la synthèse des protéines (une sorte d'anabolisme, ou de « musculation » si vous voulez). Les acides aminés sont liés ensemble pour former des protéines nouvellement fabriquées pour les besoins du corps, et il s'agit d'un processus constant de (re)construction dans le corps. C'est pourquoi l'apport en protéines est essentiel à la survie, étant donné qu'il s'agit d'un macronutriment essentiel.

Le corps stocke-t-il des protéines de manière significative ?

Certes, on pourrait soutenir que vous pouvez stocker des protéines en fabriquant des protéines à longue durée de vie et plus tard disponibles pour le catabolisme, comme ceux qui composent les muscles. Le tissu musculaire peut alors être utilisé plus tard s'il y a un besoin d'énergie. Cela se voit avec fonte musculaire chez les personnes âgées ou affamées. Les protéines sont une source de substrats néoglucogéniques (voir ce wiki sur la néoglucogenèse), et peuvent donc être utilisées comme réserve d'énergie. Cependant, gardez à l'esprit que ce phénomène est plutôt minime pour diététique protéine.

(Soit dit en passant : remarquez que je ne parle pas de protéines qui ne sont pas disponibles pour la décomposition ; de nombreuses protéines sont en effet à longue durée de vie, comme le collagène, mais elles échappent à la capacité d'être réutilisées. Je ne considérerais pas ce stockage, car leur fonction ne peut pas être considérée comme une fonction de stockage.)

Y a-t-il une contrainte sur l'absorption des protéines par heure ?

Oui, il existe une contrainte sur l'absorption des acides aminés (protéines digérées) par heure par le tractus gastro-intestinal. La plupart des acides aminés alimentaires (et certains petits peptides) sont absorbés dans l'intestin grêle, bien qu'il existe des preuves que le gros intestin peut également effectuer cette tâche chez l'homme.

Que se passera-t-il pour les protéines supplémentaires que nous consommons ?

Les protéines restantes qui ne sont pas décomposées et par la suite absorbées par l'épithélium intestinal, traverseront le tube digestif et seront expulsées. Avec tout ce que le corps était incapable de digérer, comme les fibres (comme la cellulose qui constitue une grande partie des tissus végétaux). Pas grand-chose de plus. Simple!

Lectures intéressantes supplémentaires et renouvellement des protéines ?

Un article suggéré si vous le souhaitez.


Est-ce vraiment important si [les personnes qui souhaitent devenir culturistes] divisent leur consommation de protéines pendant la journée ou en mangent toutes en un seul repas à tout moment ?

Il est certainement possible de vivre sur les deux régimes. Cette question est malheureusement hors sujet pour cette SE. Il existe de nombreuses philosophies différentes de la musculation.


4.1 Molécules biologiques

Les grosses molécules nécessaires à la vie qui sont construites à partir de petites molécules organiques sont appelées biologiques macromolécules. Il existe quatre grandes classes de macromolécules biologiques (glucides, lipides, protéines et acides nucléiques), et chacune est un composant important de la cellule et remplit un large éventail de fonctions. Combinées, ces molécules constituent la majorité de la masse d'une cellule. Les macromolécules biologiques sont organiques, ce qui signifie qu'elles contiennent du carbone (à quelques exceptions près, comme le dioxyde de carbone). De plus, ils peuvent contenir de l'hydrogène, de l'oxygène, de l'azote, du phosphore, du soufre et d'autres éléments mineurs.


Guerres de stockage de protéines

Bien que le corps ne puisse pas facilement stocker les protéines, il a trouvé des moyens intelligents d'obtenir les nutriments dont il a besoin lorsqu'il reçoit trop peu de protéines alimentaires. Compte tenu des difficultés et de la pénurie alimentaire auxquelles les humains ont été confrontés, cela n'aurait pas beaucoup de sens si sauter une journée de consommation de protéines causait de graves problèmes de santé. Mais les protéines sont importantes pour un éventail de processus corporels, y compris la fabrication d'hormones et d'enzymes. À la rigueur, votre corps peut obtenir les acides aminés nécessaires à partir des protéines des tissus, c'est-à-dire des muscles.


Mythe : Plus c'est mieux

Parce que les acides aminés contenus dans les protéines soutiennent la réparation et la croissance des tissus, certaines personnes pensent que manger plus de protéines peut entraîner des muscles plus gros. Les protéines seules ne peuvent pas développer les muscles - seul le stress, généralement sous forme d'exercice, peut le faire. Une collation protéinée consommée juste après l'exercice peut cependant aider à favoriser la récupération et la croissance musculaire. Votre corps ne peut utiliser qu'une quantité limitée de protéines pour aider dans ce processus. Une étude publiée dans le "Journal of the American Dietetic Association" en 2009 a révélé que 30 grammes de protéines stimulaient au maximum la synthèse des protéines musculaires, le processus par lequel les muscles se développent et se réparent. Une portion supérieure à 30 grammes n'offrait aucun avantage supplémentaire.


Conclusion

Une distinction importante doit être faite entre les défis alimentaires aigus comparant différentes quantités de protéines (y compris les tétées en série dans la phase aiguë suivant l'entraînement en résistance) et les tétées chroniques comparant différentes distributions de protéines tout au long de la journée, au cours de plusieurs semaines ou mois. Les études longitudinales examinant la composition corporelle n'ont pas systématiquement corroboré les résultats des études aiguës examinant le flux de protéines musculaires. Quantifier une quantité maximale de protéines par repas pouvant être utilisée pour l'anabolisme musculaire a été une tâche difficile en raison de la multitude de variables ouvertes à l'enquête. La synthèse peut-être la plus complète des résultats dans ce domaine a été faite par Morton et al. [2], qui ont conclu que 0,4 g/kg/repas stimulerait de manière optimale la MPS. Ceci était basé sur l'ajout de deux écarts types à leur conclusion selon laquelle 0,25 g/kg/repas stimule au maximum la MPS chez les jeunes hommes. Conformément à cette hypothèse, Moore et al. [39] ont mentionné la mise en garde que leurs résultats étaient des moyens estimés pour maximiser la MPS, et que les plafonds de dosage peuvent être aussi élevés que

𠂐.60 g/kg pour certains hommes plus âgés et

𠂐.40 g/kg pour certains hommes plus jeunes. Il est important de noter que ces estimations sont basées sur la seule fourniture d'une source de protéines à digestion rapide qui augmenterait vraisemblablement le potentiel d'oxydation de l'AA lorsqu'il est consommé dans des bols plus gros. Il semble logique qu'une source de protéines à action plus lente, en particulier lorsqu'elle est consommée en combinaison avec d'autres macronutriments, retarde l'absorption et améliore ainsi l'utilisation du constituant AA. Cependant, les implications pratiques de ce phénomène restent spéculatives et discutables [21].

L'ensemble des preuves indique que l'apport quotidien total en protéines dans le but de maximiser les gains de masse musculaire et de force induits par l'entraînement en résistance est d'environ 1,6 g/kg, au moins dans des conditions sans régime (eucalorique ou hypercalorique) [6] . Cependant, 1,6 g/kg/jour ne doit pas être considéré comme une limite absolue ou universelle au-delà de laquelle l'apport en protéines sera soit gaspillé, soit utilisé pour des demandes physiologiques autres que la croissance musculaire. Une méta-analyse récente sur la supplémentation en protéines impliquant des stagiaires en résistance a rapporté un intervalle de confiance (IC) à 95 % supérieur de 2,2 g/kg/jour [6]. Bandegan et al. [7] ont également montré un IC supérieur de 2,2 g/kg/day dans une cohorte de jeunes culturistes masculins, bien que la méthode d'évaluation (indicateur technique d'oxydation des acides aminés) utilisée dans cette étude n'ait pas été universellement acceptée pour déterminer la protéine optimale. conditions. Cela renforce le besoin pratique d'individualiser la programmation alimentaire et reste ouvert au dépassement des moyennes estimées. C'est donc une solution relativement simple et élégante pour consommer des protéines à un apport cible de 0,4 g/kg/repas sur un minimum de quatre repas afin d'atteindre un minimum de 1,6 g/kg/jour – si en effet, l'objectif principal est de construire du muscle. L'utilisation de l'apport quotidien supérieur de l'IC de 2,2 g/kg/jour sur les mêmes quatre repas nécessiterait un maximum de 0,55 g/kg/repas. Cette tactique appliquerait ce qui est actuellement connu pour maximiser les réponses anaboliques aiguës ainsi que les adaptations anaboliques chroniques. Alors que la recherche montre que la consommation de doses de protéines plus élevées (>�� g) entraîne une plus grande oxydation des AA [40], les preuves indiquent que ce n'est pas le sort de tous les AA supplémentaires ingérés, car certains sont utilisés à des fins de construction de tissus. . Des recherches supplémentaires sont néanmoins nécessaires pour quantifier un seuil supérieur spécifique pour l'apport en protéines par repas.


Structure des protéines

Comme indiqué précédemment, la forme d'une protéine est essentielle à sa fonction. Pour comprendre comment la protéine obtient sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de structure de la protéine : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire (Figure 8).

La séquence et le nombre uniques d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique constituent sa structure primaire. La séquence unique de chaque protéine est finalement déterminée par le gène qui code la protéine. Tout changement dans la séquence du gène peut entraîner l'ajout d'un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique, provoquant un changement dans la structure et la fonction de la protéine. Dans l'anémie falciforme, la chaîne β de l'hémoglobine a une seule substitution d'acide aminé, provoquant une modification à la fois de la structure et de la fonction de la protéine. Ce qui est le plus remarquable à considérer, c'est qu'une molécule d'hémoglobine est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta composées chacune d'environ 150 acides aminés. La molécule a donc environ 600 acides aminés. La différence structurelle entre une molécule d'hémoglobine normale et une molécule de drépanocytose - qui diminue considérablement l'espérance de vie - est un seul acide aminé des 600.

En raison de ce changement d'un acide aminé dans la chaîne, les globules rouges normalement biconcaves ou en forme de disque prennent une forme de croissant ou de « faucille », qui obstrue les artères. Cela peut entraîner une myriade de problèmes de santé graves, tels qu'un essoufflement, des étourdissements, des maux de tête et des douleurs abdominales pour les personnes atteintes de cette maladie.

Les motifs de pliage résultant des interactions entre les parties non-R des groupes d'acides aminés donnent naissance à la structure secondaire de la protéine. Les plus courantes sont les structures en feuille à plis alpha (α) et bêta (β). Les deux structures sont maintenues en forme par des liaisons hydrogène. Dans l'hélice alpha, les liaisons se forment entre un acide aminé sur quatre et provoquent une torsion dans la chaîne d'acides aminés.

Dans la feuille à plis , les « plis » sont formés par des liaisons hydrogène entre des atomes sur le squelette de la chaîne polypeptidique. Les groupes R sont attachés aux carbones, et s'étendent au-dessus et au-dessous des plis du pli. Les segments plissés s'alignent parallèlement les uns aux autres et des liaisons hydrogène se forment entre les mêmes paires d'atomes sur chacun des acides aminés alignés. Les structures en feuillets en hélice et en feuillets se trouvent dans de nombreuses protéines globulaires et fibreuses.

La structure tridimensionnelle unique d'un polypeptide est connue sous le nom de structure tertiaire. Cette structure est causée par des interactions chimiques entre divers acides aminés et régions du polypeptide. Principalement, les interactions entre les groupes R créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe d'une protéine. Il peut y avoir des liaisons ioniques formées entre les groupes R sur différents acides aminés, ou des liaisons hydrogène au-delà de celles impliquées dans la structure secondaire. Lorsque le repliement des protéines a lieu, les groupes R hydrophobes des acides aminés non polaires se trouvent à l'intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent à l'extérieur. Les premiers types d'interactions sont également appelés interactions hydrophobes.

Dans la nature, certaines protéines sont formées de plusieurs polypeptides, également appelés sous-unités, et l'interaction de ces sous-unités forme la structure quaternaire. De faibles interactions entre les sous-unités aident à stabiliser la structure globale. Par exemple, l'hémoglobine est une combinaison de quatre sous-unités polypeptidiques.

Figure 9. Les quatre niveaux de structure protéique peuvent être observés dans ces illustrations. (crédit : modification des travaux du National Human Genome Research Institute)

Chaque protéine a sa propre séquence et sa propre forme, maintenues ensemble par des interactions chimiques. Si la protéine est soumise à des changements de température, de pH ou d'exposition à des produits chimiques, la structure de la protéine peut changer, perdant sa forme dans ce que l'on appelle la dénaturation, comme indiqué précédemment. La dénaturation est souvent réversible car la structure primaire est préservée si l'agent dénaturant est éliminé, permettant à la protéine de reprendre sa fonction. Parfois, la dénaturation est irréversible, entraînant une perte de fonction. Un exemple de dénaturation des protéines peut être observé lorsqu'un œuf est frit ou bouilli. La protéine d'albumine dans le blanc d'œuf liquide est dénaturée lorsqu'elle est placée dans une casserole chaude, passant d'une substance claire à une substance blanche opaque. Toutes les protéines ne sont pas dénaturées à haute température, par exemple, les bactéries qui survivent dans les sources chaudes ont des protéines adaptées pour fonctionner à ces températures.

Concept en action

Pour une perspective supplémentaire sur les protéines, explorez « Biomolécules : les protéines » à travers cette animation interactive.


Que font les protéines dans notre corps ?

Les scientifiques ne sont pas exactement sûrs, mais la plupart s'accordent à dire qu'il existe environ 20 000 protéines différentes dans notre corps. Certaines études suggèrent qu'il pourrait y en avoir encore plus. Ils remplissent diverses fonctions, allant de certaines conversions métaboliques à la cohésion de vos cellules, en passant par le fonctionnement de vos muscles.

Leurs fonctions se répartissent en quelques grandes catégories. L'un est structurel. Votre corps est composé de différents types de structures – pensez à des structures en forme de corde, des globules, des ancres, etc. Ils forment la substance qui maintient votre corps ensemble. Le collagène est une protéine qui structure la peau, les os et même les dents. L'intégrine est une protéine qui établit des liens flexibles entre vos cellules. Vos cheveux et vos ongles sont constitués d'une protéine appelée kératine.

Un autre grand rôle qu'ils assument est la biochimie - comment votre corps effectue des réactions particulières dans votre cellule, comme la décomposition des graisses ou des acides aminés. Vous vous souvenez quand j'ai dit que notre corps décompose les protéines des aliments que nous mangeons ? Même cette fonction est assurée par des protéines comme la pepsine. Un autre exemple est l'hémoglobine – la protéine qui transporte l'oxygène dans votre sang. Ils effectuent donc ces réactions chimiques spéciales à l'intérieur de vous-même.

Les protéines peuvent également traiter des signaux et des informations, comme les protéines de l'horloge circadienne qui gardent le temps dans nos cellules, mais ce sont quelques catégories principales de fonctions que les protéines remplissent dans la cellule.


Micronutriments

Les micronutriments sont des nutriments dont l'organisme a besoin en quantités moindres, mais ils sont toujours essentiels à l'accomplissement des fonctions corporelles. Les micronutriments comprennent tous les minéraux et vitamines essentiels. Il existe seize minéraux essentiels et treize vitamines (voir Tableau 1.1 « Minéraux et leurs principales fonctions » et Tableau 1.2 « Vitamines et leurs principales fonctions » pour une liste complète et leurs principales fonctions). Contrairement aux glucides, aux lipides et aux protéines, les micronutriments ne sont pas des sources d'énergie (calories), mais ils contribuent au processus en tant que cofacteurs ou composants d'enzymes (c'est-à-dire coenzymes). Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions chimiques dans le corps et sont impliquées dans tous les aspects des fonctions corporelles, de la production d'énergie à la digestion des nutriments, en passant par la construction de macromolécules. Les micronutriments jouent de nombreux rôles essentiels dans le corps.

Tableau 1.1 Minéraux et leurs principales fonctions

Minéraux Fonctions principales
Macro
Sodium Équilibre hydrique, transmission nerveuse, contraction musculaire
Chlorure Équilibre hydrique, production d'acide gastrique
Potassium Équilibre hydrique, transmission nerveuse, contraction musculaire
Calcium Maintien de la santé des os et des dents, transmission nerveuse, contraction musculaire, coagulation du sang
Phosphore Maintien de la santé des os et des dents, équilibre acido-basique
Magnésium Production de protéines, transmission nerveuse, contraction musculaire
Soufre Production de protéines
Trace
Le fer Transporte l'oxygène, aide à la production d'énergie
Zinc Production de protéines et d'ADN, cicatrisation, croissance, fonction du système immunitaire
Iode Production, croissance, métabolisme d'hormones thyroïdiennes
Sélénium Antioxydant
Le cuivre Coenzyme, métabolisme du fer
Manganèse Coenzyme
Fluorure Maintien de la santé des os et des dents, prévention de la carie dentaire
Chrome Aide l'insuline dans le métabolisme du glucose
Molybdène Coenzyme

Qu'y a-t-il dans une alimentation équilibrée?
Tous les organismes ont besoin de nourriture pour survivre. Il fournit l'énergie et les matières premières nécessaires à la croissance. Nous prenons nos aliments dans des préparations prêtes à l'emploi sous forme de molécules organiques compliquées. Ces molécules alimentaires peuvent être classées en sept groupes principaux. Une alimentation équilibrée a besoin des quantités correctes de chacun de ces types de molécules alimentaires.

Une alimentation équilibrée est la quantité correcte de chaque aliment, pas simplement &lsquoenough&rsquo de la nourriture

Les glucides (parfois appelés amidon) sont requis par notre corps comme source d'énergie. Des exemples d'aliments contenant des glucides sont les pâtes, les pommes de terre et le riz.

Graisses sont nécessaires pour isoler notre corps et fabriquer des membranes cellulaires. Ils contiennent également des vitamines liposolubles. Des exemples d'aliments contenant des graisses sont le fromage, le beurre, les huiles et la margarine.

Protéine sont nécessaires à la croissance et à la réparation. Des exemples d'aliments qui contiennent des protéines sont la viande, le poisson, les œufs et le fromage.

Fibre est important car il permet aux muscles de nos intestins de déplacer le matériau (appelé péristaltisme) et prévient la constipation. Les fibres ne sont pas digérées dans notre alimentation. Des exemples d'aliments qui contiennent des fibres sont les produits à base de farine complète, par ex. pain, fruits et légumes.

Minéraux - différents éléments, par ex. fer le fer est utilisé pour fabriquer de l'hémoglobine

Vitamines - différentes structures, par ex. vitamine C La vitamine C prévient le scorbut

L'eau - eau toutes les réactions chimiques ont lieu dans l'eau

La quantité exacte de chaque substance qui est nécessaire dans une alimentation équilibrée variera. Cela dépend de comment vieille la personne est, qu'elle soit masculin ou féminin et comment actif elles sont. Par exemple, les adolescents ont besoin d'un régime riche en protéines pour fournir les matières premières nécessaires à leur croissance. Vous pouvez estimer l'apport quotidien moyen recommandé en protéines (RDA) pour une personne en utilisant la formule :

  • RDA en g = 0,75 & fois la masse corporelle en kg
  • Il existe des différences entre les sexes en raison du moment de la poussée de croissance et des règles chez les filles.

Cette vidéo donne un aperçu de l'alimentation équilibrée

La quantité et le type de protéines sont importants. Les protéines animales sont appelées protéines de première classe car ils contiennent plus de variété de acides aminés par rapport aux protéines végétales. Le régime alimentaire de certaines personnes peut être influencé par d'autres facteurs que leurs besoins quotidiens. Certaines personnes peuvent être végétariennes ou végétaliennes et certaines religions exigent que certains régimes soient suivis. Certaines personnes peuvent devoir éviter certains aliments pour éviter qu'elles ne tombent malades.

Macronutriments

Les nutriments sont des substances nécessaires à la croissance, au métabolisme et à d'autres fonctions corporelles. Les macronutriments sont des nutriments qui fournissent des calories ou de l'énergie. Le préfixe makro vient du grec et signifie grand ou grand, utilisé parce que les macronutriments sont nécessaires en grande quantité. Il existe trois grandes classes de macronutriments : les protéines, les glucides, et les graisses.

Protéine peut être testé à l'aide du Biuret test. Cela implique d'ajouter le morceau de nourriture à une solution de sulfate de cuivre avec un peu d'hydroxyde de sodium ajouté. La couleur bleu clair passe au violet si des protéines sont présentes.

Gros peut être observé dans les aliments si une émulsion blanche (de minuscules gouttelettes de graisse dans l'eau) est formée après avoir mélangé les aliments avec de l'eau et de l'éthanol. C'est ce qu'on appelle le émulsion d'alcool test.

Les glucides venir soit comme amidon ou sucres. Si vous ajoutez quelques gouttes de iode à la nourriture, il deviendra bleu/noir si amidon est présent.

Sous-poids / Surpoids

Atteindre et maintenir un poids santé est important pour la santé globale et peut vous aider à prévenir et à contrôler de nombreuses maladies et affections. Si vous êtes en surpoids ou obèse, vous courez un risque plus élevé de développer de graves problèmes de santé, notamment des maladies cardiaques, de l'hypertension artérielle, du diabète de type 2, des calculs biliaires, des problèmes respiratoires et certains cancers. C'est pourquoi le maintien d'un poids santé est si important : cela vous aide à réduire votre risque de développer ces problèmes, vous aide à vous sentir bien dans votre peau et vous donne plus d'énergie pour profiter de la vie.

en surpoids a un surplus de poids corporel dû aux muscles, aux os, à la graisse et/ou à l'eau.

Obésité a une grande quantité de graisse corporelle supplémentaire. Indice de masse corporelle (IMC) est une mesure utile du surpoids et de l'obésité.

Indice de masse corporelle (IMC) est une mesure de la graisse corporelle basée sur la taille et le poids qui s'applique aux hommes et aux femmes adultes.

  • Sous-poids = <18.5
  • Poids normal = 18,5&ndash24,9
  • Surpoids = 25&ndash29,9
  • Obésité = IMC de 30 ou plus

De nombreux facteurs peuvent contribuer au poids d'une personne. Ces facteurs comprennent

  • environnement
  • histoire familiale et génétique
  • métabolisme (la façon dont votre corps transforme les aliments et l'oxygène en énergie)
  • comportement ou habitudes.

Bilan énergétique est important pour maintenir un poids santé. La quantité d'énergie ou de calories que vous obtenez de la nourriture et des boissons (énergie IN) est équilibrée avec l'énergie que votre corps utilise pour des choses comme la respiration, la digestion et l'activité physique (énergie OUT) :

  • La même quantité d'énergie IN et d'énergie OUT au fil du temps = le poids reste le même (bilan énergétique)
  • Plus d'énergie IN que OUT au fil du temps = gain de poids
  • Plus d'énergie OUT que IN au fil du temps = perte de poids

Pour maintenir un poids santé, votre énergie IN et OUT ne doivent pas s'équilibrer exactement chaque jour. C'est l'équilibre au fil du temps qui vous aide à maintenir un poids santé.


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